1. Quais as duas fontes de aminoácidos para a produção diária de proteínas? Como é mantida a concentração apropriada de uma proteína? Qual a fonte do Nitrogênio encontrado nos nossos compostos nitrogenados, como por exemplo nucleotídeos, adrenalina e GABA?

2. Qual a coenzima utilizada pelas transaminases? Qual o intermediário metabólico que recebe o grupo amino transferido do aminoácido e em que aminoácido ele se torna? Quais os produtos da aspartato transaminase e da alanina transaminase? Como eram chamadas essas enzimas?

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3. Qual a trasaminase mais ativa (pois encaminha o grupo amino do glutamato para o ciclo da uréia)? Que reação cataliza a glutamato desidrogenase mitocondrial?

4. Quais os três possíveis destinos da cadeia carbônica na oxidação de aminoácidos? A alanina exportada pela degradação muscular no jejum é glicogênica (no fígado)? É possível produzir glicose a partir de leucina?

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5. Quantos dos vinte aminoácidos encontrados nas proteínas podem ser sintetizados por bactérias e quantos podem ser sintetizados pelo homem? Dê 3 exemplos de aminoácidos não essenciais (use para exercício somente aqueles derivados de intermediários do catabolismo de carboidratos). Baseado nas reações da via de biossíntese de glutamina, quantos átomos de Nitrogênio contém a glutamina?

6. Qual o aminoácido precursor da biossíntese de Cisteína? E de Tirosina? Que grupos químicos carregam?

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7. Compare a biossíntese ("de novo" e "via de salvação") de nucleotídeos de purinas com a via de síntese de nucleotídeos de pirimidinas quanto à formação do anel e à origem dos nitrogênios

8. Que é um nucleotídeo e um nucleosídeo? Qual a diferença entre um ribonucleotídeo e um desoxiribonucleotídeo? Considerando as bases nitrogenadas, quem deriva de quem entre H, A, G, U, C, T? Qual o efeito da droga metotrexato (Roche)? Por quê razão seria usada na terapia de psoríase?

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9. No músculo, em resposta à Adrenalina, qual o mecanismo que leva à ativação da glicogênio fosforilase e consequente degradação do glicogênio? A reação inversa (formação de glicogênio) é controlada pela glicogênio sintase que pode ser fosforilada pela PKA. Assim, como ficam as velocidades de degradação x síntese de glicogênio quando o cAMP está alto?

10. A Insulina tem efeito oposto ao da Adrenalina, no músculo ativando fosfatases. Como ficam o estado de fosforilação e as velocidades da fosforilase do glicogênio e da glicogênio sintase?

11. No fígado, Glucagon substitui qual dos controles acima (exercido por insulina ou adrenalina)? Qual o mensageiro secundário utilizado por glucagon nesse controle? Já que o fígado é um tecido insulina-independente, como se explica que capte mais glicose em resposta a insulina (considere que a fosforilação da glicose dificulta sua saída da célula)?

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12. A glicólise é acelerada toda vez que acumula-se frutose 6 fosfato. Qual a reação catalisada pela fosfofrutoquinase 2? A F2,6DP é efetuador alostérico positivo ou negativo das enzimas fosfofrutoquinase 1 e frutose 1,6 difosfatase? Portanto, altas concentrações de F2,6DP (consequência de muita F6P) estimulam a glicólise ou a gliconeogênese?

13. O Glucagon (hormônio catabolizante) ativando a PKA pode controlar a fosfofrutoquinase 2 e também a Frutose 2,6 difosfatase (enzima que retira o fosfato da posição 2), controlando assim a concentração de F2,6DP. Qual o efeito sobre a concentração de F2,6DP e sobre as velocidades da glicólise e da gliconeogênese quando Glucagon está alto?